مطالعه فیلوژنی، مولکولی و تکاملی ژن PALM در گوسفند

نوع مقاله : مقاله پژوهشی

نویسندگان

1 گروه علوم دامی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه گیلان، رشت، ایران

2 گروه علوم دامی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه تهران، کرج، ایران

10.22034/aej.2021.278971.2486

چکیده

پارالمین، پروتئین غشایی متصل به لیپید، در روند شکل‌گیری سلول نقش دارد. دراین مطالعه توسط از بانک اطلاعاتی NCBI و BLAST، توالی نوکلئوتیدی و اسید آمینه‌ای ژن PALM در گوسفند و چندین گونه دیگر بدست آمد. دمین‌های پروتئینی توسط نرم افزار MotifScan و CDD و موتیف‌‌ها و عملکرد احتمالی پروتئین پارالمین در گوسفند توسط نرم افزارهای ProDam و PANTHER، و اثرات متقابل پروتئین پارالمین با دیگر پروتئین‌ها توسط نرم افزار STRING شناسایی شدند. پیش‌بینی ساختار سه بعدی پروتئین با استفاده از نرم افزارهایI- TASSER و 2 PHYRE و جهت ترسیم درخت فیلوژنی، از نرم افزار MEGA6استفاده شد. این پروتئین دارای 3 موتیف دخیل در تنظیم شکل سلول و سازماندهی اسکلت سلولی و باند شدن با پروتئین کیناز A و گیرنده دوپامین D3 می‌باشد. عملکرد این پروتئین در مسیرهای انتقال سیگنال گزارش شد، که توسط یک سیگنال در تعامل با یک گیرنده، باعث تغییر در سطح یا فعالیت یک پیامبر ثانویه و در نهایت ایجاد تغییر در عملکرد سلول می‌شود. نتایج پیش‌بینی ساختار دوم و سوم پروتئین پارالمین، وجود مارپیچ پیچ خورده و نقش آن در تعامل با دیگر پروتئین‌ها را نشان داد. روند تکاملی ژن پالم و ایزوفرم‌های آن در گونه های مختلف نشان داد که ایزوفرم PALM3 در طی روند تکاملی تحت فشار انتخاب بالا، زودتر از دیگر ایزوفرم‌ها جدا شده است. با توجه به وجود سه موتیف در توالی پروتئین پارالمین و مشابهت ساختاری آن با زنجیره A پروتئین تروپومیوزین در گوسفند، این پروتئین نقش مهمی را در تعامل با دیگر پروتئین‌ها در سطح غشای سلولی ایفا می‌کند.

کلیدواژه‌ها

موضوعات

عنوان مقاله [English]

Phylogenetic, molecular and evolutionary study of PALM gene in sheep

نویسندگان [English]

  • Masoumeh Zare 1
  • Abbas Safari 1
  • Misagh Moridi 1
  • Mahdi Nosratjou 2
1 Department of Animal Science, Faculty of Agriculture, University of Guilan, Rasht, Iran
2 Department of Animal Science, Faculty of Agriculture, University of Tehran, Karaj, Iran
چکیده [English]

Paralemmin, novel lipid-anchored membrane protein, involved in cell process formation. In this study nucleotide and amino acid sequences of PALM gene in sheep and several other species, were obtained from the NCBI and BLAST databases. MotifScan software and Conserved Domain Database (CDD) to identify domains; PANTHER and ProDom servers to recognize motifs and potential performance of the Paralemmin protein and STRING software were applied to detect protein interactions with other proteins. Prediction of three-dimensional structure of protein was performed via I-TASSER and 2PHYRE software, and comparing the sequences and drawing phylogenetic tree, MEGA6 software was used. This protein has 3 motifs, which is involved in the regulation of cell shape, cytoskeleton organization and binding to protein kinase A and D3 Dopamine receptor. Prediction results of secondary and tertiary structures revealed the existence of coiled helix structure and its interaction with other proteins. Also phylogenetic results showed that under high selection pressure during the evolutionary process, PALM3 isoforms in all species have been isolated early rather than the other isoforms. Considering to existence of three motifs in sequence of Paralemmin protein and its structural similarity with A chain of Tropomyosin protein in sheep, this protein plays key role in interaction with other proteins in the level of cell membrane.

کلیدواژه‌ها [English]

  • Paralemmin Protein
  • Protein structures
  • Bioinformatics analysis
  • Evolutionary process

مراجع

  1. Andreu, N., Escarceller, M., Feather, S., Devriendt, K., Wolf, A. and Estivill, X., 2001. PALML: a novel paralemmin-related gene mapping on human chromosome 1p21. Gene. 278(1-2): 33-40.
  2. Bagchi, M., Katar, M., Lo, W. and Maisel, K., 2003. Paralemnin of the lens. J Cell Biochem. 89(5): 917-921.
  3. Chauhan, B.K., Reed, N.A., Zhang, W., Duncan, M.K., Kilimann, M.W. and Cvekl, A., 2002. Identification of genes downstream of Pax6 in the mouse lens using cDNA microarrays. J Biol Chem. 277(13): 11539-11548.
  4. Kutzleb, C., Petrasch-Parwez, E. and Kilimann, M.W., 2006. Cellular and subcellular localization of paralemmin-1, a protein involved in cell shape control, in the rat brain, adrenal gland and kidney. Histochem Cell Biol. 127(1): 13-30.
  5. Nikdel, K., Yousefi, S. and Asgari Jafarabadi, Q., 2010. A phylogenetic study of Tangsayad and Karayi wild sheep (Ovis orientalis) populations. Journal of Animal Environment. 2(2): 67-72. (In Persian)
  6. Yousefi Siahkalroodi, , Khederzadeh, S. and Montazami, Sh., 2010. Nucleotide variation study of wild sheep populations of the Tangsayad and Korayi guardianship regions using D-loop region and Cyt-b gene of mitochondrial genome. Journal of Animal Environment. 2(4): 25-30. (In Persian)
  7. Szklarczyk, D., Gable, A.L., Lyon, D., Junge, A., Wyder, S., Huerta-Cepas, J., Simonovic, M., Doncheva, N.T., Morris, J.H., Bork, P., Jensen, L.J. and Mering, C.V., 2019. STRING v11: protein-protein association networks with increased coverage, supporting functional discovery in genome-wide experimental datasets. Nucleic Acids Res. 47(D1): D607-D613.
  8. Tamura, K., Dudley, J., Nei, M. and Kumar, S., 2013. MEGA6: Molecular Evolutionary Genetics Analysis version 6.0. Mol Biol Evol. 30(12): 2725-2729.
  9. Basile, M., Lin, R., Kabbani, N., Karpa, K., Kilimann, M., Simpson, I. and Kester, M., 2006. Paralemmin interacts with D3 dopamine receptors: implications for membrane localization and cAMP signaling. Arch Biochem Biophys. 446(1): 60-68.
  10. Hagglund, M.G., Sreedharan, S., Nilsson, V.C., Shaik, J.H., Almkvist, I.M., Bäcklin, S., Wrange, O. and Fredriksson, R., 2011. Identification of SLC38A7 (SNAT7) protein as a glutamine transporter expressed in neurons. J Biol Chem. 286(23): 20500-20511.
  11. Kanai, Y. and Hediger, M.A., 2004. The glutamate/neutral amino acid transporter family SLC1: molecular, physiological and pharmacological aspects. Pflugers Arch. 447(5): 469-479.
  12. Shahraki, A., Ghahghaei, A. and Zakeri, Z., 2011. Glutamate transporters and excitotoxicity in nervous system. J Gorgan Uni Med Sci. 13(3): 1-15.
  13. Hagler, D.J. and Goda, Y., 1998. Synaptic adhesion: the building blocks of memory? Neuron. 20(6): 1059-1062.
  14. Fischer, M., Kaech, S., Knutti, D. and Matus, A., 1998. Rapid actin-based plasticity in dendritic spines. Neuron. 20(5): 847-854.
  15. Kutzleb, C., Sanders, G., Yamamoto, R., Wang, X., Lichte, B., Petrasch-Parwez, E. and Kilimann, M.W., 1998. Paralemmin, a prenyl-palmitoyl-anchored phosphor protein abundant in neurons and implicated in plasma membrane dynamics and cell process formation. J Cell Biol. 143(3): 795-813.
  16. Gauthier-Campbell, C.; Bredt, D.; Murphy, T. and
    El-Husseini, A.D., 2004.     Regulation of dendritic branching and filopodia formation in hippocampal neurons by specific acylated protein motifs. Mol Biol Cell. 15(5): 2205-2217.
  17. Arstikaitis, ; Gauthier-Campbell, C.; Carolina Gutierrez Herrera, R.; Huang, K.; Levinson, J.; Murphy, T.H.; Kilimann, M.W.; Sala, C.; Colicos, M.A. and El-Husseini, A., 2008. Paralemmin-1, a modulator of filopodia induction is required for spine maturation. Mol Biol Cell. 19(5): 2026-2038.
فصلنامه محیط زیست جانوری
دوره 14، شماره 1
شماره بهار
اردیبهشت 1401
صفحه 1-10

فایل ها

هم رسانی

ارجاع به این مقاله

آمار